Des scientifiques ont créé une enzyme dévoreuse de plastique par hasard

Publié le 17 avril 2018 à 17:10 Aujourd'hui | 752 vues

Une étude publiée lundi 16 avril 2018 dans les Comptes-rendus de l’Académie américaine des sciences (PNAS) relate la création d’une enzyme dévoreuse de plastique. Une aubaine environnementale que les scientifiques ont conçu “par accident”.

La planète croule littéralement sous les déchets plastiques. Chaque année, 6,5 à 8 millions de déchets plastiques sont déversés dans les océans soit 206 kilos de plastiques par seconde selon les statistiques Planétoscope. Sur les 8,3 milliards de tonnes de plastique produites mondialement, 6,3 milliards de tonnes sont restées sur terre sous forme de détritus. Seulement 9% ont été réellement recyclés, 12% incinérés et 79% se sont accumulés dans les décharges ou dans la nature, en particulier dans les océans. D’après une étude réalisée par le Forum économique mondial et la Fondation Ellen MacArthur, il y aura plus de plastique que de poisson dans les océans en 2050. Pour solutionner ce chaos écologique, des scientifiques de l’université britannique de Portsmouth et du laboratoire national des énergies renouvelables du ministère américain à l’Energie se sont concentrés sur une bactérie découverte au Japon : l’Ideonella sakaiensis. Objet d’une étude publiée dans la revue Science en mars 2016, cette espèce dotée de deux enzymes (PETase et MHETase) consomme le plastique par le PETase qui hydrolyse (c’est-à-dire décompose un élément chimique avec de l’eau) le polytéréphtalate d’éthylène. Aussi surnommé PET, ce dernier est un composé chimique égal à un plastique de type polyester saturé qui entre dans la composition de nombreuses bouteilles en plastique. L’objectif des scientifiques était de comprendre le fonctionnement de l’enzyme hydrolysante. Selon une étude publiée lundi 16 avril 2018 dans les Comptes-rendus de l’Académie américaine des sciences (PNAS), cette recherche a conduit les chercheurs “un peu plus loin en concevant par accident une enzyme qui est encore plus efficace pour désagréger les plastiques PET” selon l’AFP.

Une enzyme mutante plus forte

Les expérimentations des scientifiques ont conduit “par hasard” à la mutation d’une enzyme beaucoup plus efficace que la PETase naturelle. L’article intitulé “Characterization and engineering of a plastic-degrading aromatic polyesterase”, (“Caractérisation et ingénierie d’une polyesterase aromatique dégradant le plastique”) signé Harry Austin relate un succès de l’ingénierie pour l’environnement. Les travaux sur l’Ideonella sakaiensis étaient déjà encouragés par les chercheurs qui l’envisageaient dans une stratégie de bioremédiation (signifiant la décontamination de milieux pollués au moyen de techniques issues de la dégradation chimique) dans les systèmes de recyclage du PET. Pour cela des procédés de biotechnologie moléculaire qui modifieraient la génétique de la bactérie pour obtenir un système de bioremédiation maîtrisable étaient envisagés, notamment dans un rapport publié à l’automne 2016 dans le journal scientifique de l’Université de Californie à Berkeley. Dans leurs tentatives d’ingénierie pour maîtriser la structure de l’enzyme, les chercheurs britanniques et américains ont fait mieux : ils l’ont renforcée.

Mark Lorch, professeur de chimie à l’université britannique de Hull, explique le déroulement de cette nouvelle étude dans le Science Media Centre : “elle prolonge le travail des universitaires de Kyoto qui ont isolé l’enzyme qui digère le plastique.” La nouvelle équipe a ensuite représenté en haute résolution 3D la structure de cette enzyme “ce qui lui a permis de saisir la façon dont l’enzyme interagit avec les molécules plastiques, pour ensuite les disséquer. En inspectant leur structure, ils ont conclu qu’il était possible de l’améliorer. Les bactéries ont eu seulement quelques décennies pour évoluer et étaient donc loin d’être optimales”. En effet, le PET a seulement commencé à être utilisé pour confectionner des bouteilles dans les années 1940. Finalement, “l’équipe a muté la partie de l’enzyme la plus efficace, donnant comme résultat une enzyme supérieure à sa version naturelle”. Et dès lors, une biomolécule mutante qui dégrade mieux et plus rapidement les déchets plastiques. Une avancée conséquente pour l’avenir du nettoyage plastique.

La nouvelle enzyme peut aussi dégrader le nouveau plastique PEF

Le professeur Douglas Kell, spécialisé en science bioanalytique à l’Université de Manchester, rappelle que le plastique le plus communément produit pour les bouteilles est le PET. Ainsi, développer des enzymes pour le dégrader est une priorité fondamentale. Selon lui, “l’évolution naturelle produit seulement des enzymes lentes et inefficaces”. Toujours selon ses mots, l’enzyme PETase découverte en 2016 au Japon ne pouvait que dégrader faiblement le PET des bouteilles, ce qui lui prenait six semaines. Avec le travail publié dans le PNAS, une structure plus efficace a été obtenue donnant à l’enzyme la capacité de dégrader aussi un nouveau plastique : le polyéthylène furanoate (PEF) constitué de monoéthylène glycol, issu de la transformation de la canne à sucre, et d’un acide furanique. “C’est une avancée importante et d’autres évolutions des enzymes sont à prévoir afin d’atteindre un recyclage durable des polymères” a souligné le chercheur.

Adisa Azapagic, professeure de génie chimique durable à l’université de Manchester tempère : “la technologie proposée peut potentiellement servir au recyclage plastique. Toutefois, c’est une étape prématurée, alors que nous avons besoin de plus de développements pour créer le processus à grande échelle”. Davantage, une évaluation du cycle de vie complet du recyclage assurerait que la technologie ne résout pas un problème environnemental en en créant un autre”. Par exemple, des émissions de gaz à effet de serre supplémentaires.

Claire Lebrun

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